Οι μικροσωληνίσκοι (Microtubule) είναι οι μεγαλύτερες δομές του κυτταρικού σκελετού. Έχουν εντοπιστεί το 1963 από τους Πόρτερ και Λεντμπέτερ (Keith R.Porter & Myron C.Ledbetter). Είναι σωληνοειδείς δομές με διάμετρο 250 Å, οι οποίες συγκρατούνται από υπομονάδες.

Τρισδιάστατη αναπαράσταση ενός λειτουργικού μικροσωληνίσκου (0,8 nm)

Δομή

Ο μικροσωληνίσκος αποτελείται από 13 παράλληλα πρωτοϊνίδια με εναλλασσόμενα μόρια α και β τουμπουλίνης που απέχουν 80 Å μεταξύ τους. Δημιουργείται από το κεντροσωμάτιο (MTOC) και συγκεκριμένα απο τον περικεντριδιακό χώρο με τη βοήθεια της γ-τουμπουλίνης. Έχουν βρεθεί επίσης η δ και η ε-τουμπουλίνη, όμως δεν έχουν εντοπιστεί ακόμη στο κύτταρο. Ο σωληνίσκος είναι επίσης πολωμένος δηλαδή διαθέτει ένα (+) και ένα (-) άκρο. Το (+) άκρο πολυμερίζεται και αποπολυμερίζεται ταχύτερα απ' ότι το (-) άκρο.

Λειτουργία

Διαπαράσταση κίνησης δυνεΐνης και κινησίνης πάνω στον μικροσωληνίσκο (*)

Με τη βοήθεια των μικροσωληνίσκων πραγματοποιούνται διάφορες κυτταρικές κινήσεις όπως πχ. η κίνηση διάφορων οργανιδίων ή μεταφορά κυστιδίων. Αυτές οι μεταφορές γίνονται με ειδικές πρωτεΐνες που ονομάζονται MAP's (Microtubule Associated Proteins). Οι πιο σημαντικές, με τους σωληνίσκους σχετιζόμενες πρωτεϊνες, είναι η δυνεΐνη και η κινησίνη. Οι πρωτεΐνες αρχικά προσδένονται, με τις δύο βαριές αλυσίδες που διαθέτουν, απάνω στον μικροσωληνίσκο και στη συνέχεια "περπατούν" προς την αντίστοιχη κατεύθηνση. Στο άλλο άκρο της δυνεΐνης ή της κινησίνης, προσδένεται το κυστίδιο η το οργανίδιο και έτσι μεταφέρεται κατά μήκος των ΜΣ σε επιθυμητά μέρη. Επίσης έχουν την ικανότητα να απο-/πολυμερίζονται, με προσθήκες/αφαιρέσεις υπομονάδων, α και β τουμπουλίνης. Κάποιες άλλες πρωτεϊνες καλύπτουν τα (+) ή (-) άκρα με σκοπό να αποτρέψουν τον πολυμερισμό (κάλυψη/κερματισμός) όπως είναι η CapZ και η τροπομουντουλίνη.